Investigadores del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) han descrito la estructura de la enzima DRL, cuya inhibición mata a las bacterias que la poseen.
Hasta ahora, se había descifrado la estructura de la enzima DXL, presente en la mayoría de las bacterias, pero no así la del DRL, que está en el resto de bacterias.
El trabajo, publicado en Journal of Biological Chemistry, contribuirá a combatir específicamente a los microbios que causan infecciones sin afectar a otro tipo de bacterias inocuas o beneficiosas y a diseñar antibióticos más selectivos.
Las configuraciones de ambas enzimas son totalmente diferentes, pero cumplen la misma función y desencadenan la misma reacción, involucrada en la síntesis de isoprenoides, un grupo de compuestos esencial para las bacterias.
La estructura de DXL permitió la síntesis de antibióticos contra las bacterias que las poseen, pero resultan poco útiles frente a las bacterias que utilizan la DRL.
Por eso, "el hallazgo permitiría diseñar antibióticos que actúen de forma mucho más selectiva y que eviten la propagación de la resistencia bacteriana", explica el investigador jefe del trabajo, Manuel Rodríguez-Concepción, del Centro de Investigación Agrigenómica (centro mixto del CSIC, la Autónoma de Barcelona y el Instituto de Investigación y Tecnologías Agroalimentarias).
Dado que el uso generalizado de antibióticos poco específicos aumenta la resistencia de las bacterias patogénicas, este investigador destaca que "es importante combatir específicamente a los microbios que causan una infección sin afectar a otros tipos de bacterias inocuas o beneficiosas".
La DRL ha sido aislada en la bacteria Brucella abortus, causante de la brucelosis en el ganado vacuno.
El hallazgo, por tanto, podría ser utilizado inicialmente para diseñar un tratamiento específico contra esta enfermedad.
La investigación ha contado con la colaboración de investigadores de Instituto de Biología Molecular de Barcelona del CSIC y de la Universidad de Düsseldorf (Alemania).